potensial sel

Potensial sel adalah gaya yang dibutuhkan untuk mendorong elektron melalui sirkuit internal(jembatan garam).

potensial sel adalah reaksi reduksi dan oksidasi satu elektroda ketika semua zat terlarut 1M.

potensial sel sering juga disebut dengan gaya elektromotif dan voltase sel.
Potensial sel volta dapat ditentukan melalui percobaan dengan menggunakan voltmeter atau potensiometer
Gaya yang dibutuhkan untuk mendorong elektron melalui sirkuit eksternal
Notasi potensial sel = Ecell;
satuan Volt = Joule/Coulomb
Potensial sel dihasilkan dari sel Galvani
Potensial sel tergantung pada suhu, konsentrasi ion dan tekanan parsial gas dalam sel; Potensial sel standar E0 sel : potensial pada 250C, konsentrasi ion 1 M dan tekanan parsial 1 atm

Potensial sel standar dihitung dengan menggunakan potensial-potensial standar zat-zat yang mengalami redoks
E0sel = E0oks + E0red ;
E0oks = potensial standar zat yang mengalami oksidasi
E0red = potensial standar zat yang mengalami reduksi
Dalam tabel potensial standar selalu dicantumkan potensial reduksi standar, sehingga E0oks = – E0red
Potensial reduksi standar ditentukan dengan elektroda standar
E0Sel = E0katode-E0 anode Katode adalah elekrode pembentukan yg mempunyai harga E0 lebih besar (lebih positif) sedangkan anode adalah yang mempunyai E0 lebih kecil(lebih negatif)
Contoh : ditentukan dua elektrode sebagai berikut Ag+(aq)+e Ag(s) Mg2+ (aq)+2e Mg(s) tentukan E0 sel yang disusun dari kedua reaksi itu
Jawab potensial sel adalah selisih potensial katode dengan anode. Katode lebih positif dibandingkan dengan anode. Jadi E0sel= E0(katode)-E0(anode) E0sel = +0,80 V –(-2,37 V) = +3,17 V

kumpulan puisi

Harapku Akanmu

Dulu…
Sangat indah dan benar-benar indah
Setelah kau ucapkan semuanya
Ada yang beda dengan hati ini
Getaran yang menggebu-gebu
Semua berubah bagai di negeri bintang
Tapi sekarang keindahan itu lenyap
Kau menarik ulur mimpi indah itu
Kau pergi disaat ku membutuhkanmu
Kau hianati semua janji yang telah kau ucapkan
Kau pergi bersama dia sahabatku
Sahabat yang begitu kusayangi
Namun entah mengapa
Ku masih terus berharap
Waktu itu bisa kembali
Ku masih terus mengharapkan kehadiranmu dalam hidupku
Walau ku tau itu tak bisa dan tak mungkin kembali
Tapi izinkan aku tetap berharap
Dan berharap sampai mimpi ini jadi kenyataan
By : rimayanti sihite(21022006)



Inikah rasanya

Aku tak percaya dengan apa yang kulakukan
Semua hanya meninggalkan luka
Semakin ingin kulanjutkan semakin terasa pedih
Ingin ku mengakhirinya sampai disini
Namun aku tak sanggup tuk melepasnya
Kadang ku menyesal mengenal dia
Yang akhirnya kutau
Inikah rasanya setelah mengenal dia
Akhirnya hanya luka yang dia beri
Dia memberi pisau yang menyayat hati
Dia melakukan semuanya tanpa ada rasa bersalah
Andaikan kutau akan merasakan rasa seperti ini
Mungkin ku nggak mau merajut mimpi bersama dia
Tapi apa boleh dikata
Nasi telah jadi bubur
By: rimayanti sihite (23022006)





Kita tak bisa bersatu

Aku memang tak ingin memikirkannya
Tapi aku tak bisa
Aku memang ingin melupakanmu
Tapi aku nggak sanggup
Apa iya aku mencintaimu ?
Apa iya aku merindukanmu ?
Apa iya aku menyayangimu ?
Bukankah kita sahabat ?
Bukankah kita sudah ada yang memiliki ?
Bukankah kita hanya sebatas bercanda?
Tidak……!!!!
Ini hanya sementara
Kau dan aku tak bisa bersatu
Kau dan aku tak boleh jatuh cinta
Kau dan aku hanya sebatas teman saja
Kau dam aku beda
Diantara ada jurang yang slalu menanti kapan kita jatuh
Walau kuakui terlintas tuk melompatinya
Tapi itu mustahil
Karena kau dan aku ditakdirkan tak bersatu
Pergilah…!!!
Pergilah dari hidupku
Pergilah dari hatiku
Pergilah dari pikiranku
Izinkan aku melepaskan semuanya
Bantu aku melupakanmu
Bantu aku membunuh rasa ini
Karna memang kau harus kulepaskan
By; rimayanti sihite (18052010)










MERELAKANMU

Andaikan aku bisa meminta
Jangan pergi, tetaplah disini
Temani aku, lepaskan aku dari rasa sepi ini
Andaikan aku bisa memilikimu seutuhnya
Betapa rasanya sempurnanya hidup ini
Tapi…
Kau mungkin belahan jiwaku
Atau mungkin kau adalah separuh nafasku
Ini hanya sebatas mimpi bukan nyata
Kau telah ada yang memiliki
Kau telah bersama dia
Dan kau juga tak pernah bisa sendiri
Aku, kau dan dia
Sesuatu yang sangat dekat
Aku dan dia adalah sahabat
Kau dan dia adalah pacar
Kau dan aku adalah masa lalu
Diantara kau dan aku ada rahasia
Andaikan itu terungkap ka nada yang terluka
Itu hal yang nggak kumau
Cukup satu hati yang terluka
Cukup satu hati yang teriris
Biaekanlah aku yang yang terluka
Bahagialah kau bersama dia
Biarlah aku yang melepasmu
Biarlah kita menyimpan rahasia itu
Pergilah sayng!!!!
Ku iklas melepasmu
Dan aku harus melakukan ini
Satu hal yang bisa terucap
“aku akan selalu merindukanmu”

Oleh : rima yanti sihite(18 mey 2010)










DOAKU

TUHAN …
Dengan tangan terlipat dan nata terpejam
Dan dengan rendah hati
Aku dating kehadapnmu
Mengucap syukur atas hidup yang telah engkau berikan
Ya Tuhan
Diagungkanlah namaMU dari selama-lamanya sampai selama-lamanya
Tuhan
KehendakMUlah yang terjadi, jangan kehendaku
Terimakasih Tuhan atas segala kasihMu
Sengguh ajaib Engkau Tuhan
Engkau tau apa yang pantas untuk ku
Tuhan….
Kami adalah insane yang lemah
Insane yang tak pernah luput dari segala perbuatan dosa
Yang aku sengaja maupun yang tidak
Mohon ampun Tuhan atas segala dosa-dosa kami
Sucikanlah kami Tuhan
Layakkan kami duduk di sebelah KananMu
TUHAN
Tuntun kami kejalanMU yang litus
Datanglah Tuhan dan hadirlah dittengah-tengah hidup kami
Bimbing kami Tuhan di seriap langkah kami
Balut kami dengan bilur-bilur KasihMu
Ajari kami ubtuk saling mengasihi
Ajari kami saling mengampuni seperti Engkau mengampuni kami
Tuntun kami mendalami FirmanMU
Jadikanlah kami murid-muridmu
Dalam nama Yesus kami Alaskan doa kami
Amin

Oleh ; rima yanti

biokimia lengkap

A. Pengertian Peptida

Asam amino merupakan senyawa organik yang memiliki gugus fungsional Peptida merupakan gabungan dari dua molekul asam amino atau lebih membentuk suatu senyawa yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Ikatan peptida dibentuk melalui penghilangan molekul air (H2O) dan penggabungan gugus karboksilat dari suatu asam amino dengan gugus amina dari asam amino lainnya.
Gambar pembentukkan ikatan peptida :



Bila dua asam amino bergabung melalui ikatan peptida molekul yang terbentuk dinamakan dipeptida. Bila terbentuk dari tiga molekul asam amino dinamakan tripeptida, dan selanjutnya, bila terbentuk dari delapan molekul asam amino membentuk oktapeptida. Bila terbentuk dari banyak molekul asam amino dinamakan polipeptida.
Unit asam amino di dalam peptida biasannya disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus karboksilnya). Bagian ujung dari rantai peptida mempunyai gugus NH2 bebas, biasanya dinamakan terminal amino, sedang ujung yang lainnya mempunyai gugus karboksilat bebas biasannya dinamakan terminal karboksilat.
Peptida dengan panjang yang bermacam-macam terbentuk oleh hidrolisa sebagian dari rantai polipeptida yang panjang dari protein, yang dapat mengandung ratusan asam amino. Peptida yang dibentuk dari hidrolisa sebagian protein terdapat dalam ragam yang amat luas. Peptida hanya mengandung satu gugus α-amino bebas dan satu gugus α-karboksil bebas pada residu terminalnya.
Gugus ini berionisasi seperti halnya pada asam amino sederhana(bebas). Semua gugus α-amino bebas dan gugus α-karboksil lain dari kandungan asam amino pada protein bergabung secara kovalen dalam bentuk ikatan peptida, yang tidak mengion, sehingga tidak memberikan peranannya dalam tingkah laku asam basa peptida. Akan tetapi gugus R pada beberapa asam amino dapat mengion. Jika asam amino tersebut terdapat pada di dalam suatu peptida, gugus R ikut mempengaruhi sifat-sifat asam basa peptida. Jadi tingkah laku asam basa peptida secara keseluruhan dapat di tentukan dari α-amino dan gugus α-karboksil bebas pada ujung rantai, dan sifat serta jumlah gugus R yang dapat mengion.
Ikatan peptida dapat dihidrolisis dengan pemanasan pada suasana asam atau basa kuat dan menghasilkan asam amino dalam bentuk bebas. Beberapa peptida terdapat dalam bentuk bebas didalam sel dan jaringan, dan mempunyai fungsi biologis yang spesifik. Contohnya hormon oksitosin yang terbentuk dari sembilan residu asam amino yang merupakan suatu hormon yang dihasilkan oleh pituitary posterior yang merngsang kontraksi uterin dan beberapa racun jamur yang amat toksik seperti amanitin, juga merupakan peptida.


B. Protein

Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa ini terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. Fungsi biologis protein beragam, antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi. Tidak ada kelompok senyawa lain yang fungsinya begitu beragam seperti protein. Oleh karena itulah, kolempok senyawa ini disebut protein, istilah yang berasal dari bahasa yunani proteios, yang berarti “peringkat satu” atau “yang utama”.

Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20 jenis asam α-amino. Masa molekul relatifnya berkisar dari sekitar 6.000 hingga beberapa juta. Unsure utama penyusun protein adalah C, H, O, dan N. banyak juga protein yang mengandung belerang(S) dan dalam jumlah yang lebih sedikit, fosforus (P). Beberapa protein mengandung besi, mangan, tembaga dan iodin.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan makromolekul yang terdapat berlimpah didalam sel. Sebanyak 50% atau lebih dari berat kering sel merupakan protein. Protein berperan penting bagi kelangsungan makhluk hidup. Misalnya, protein berfungsi sebagai unit struktural pada tubuh.
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
Protein ada yang larut dalam air dan ada yang tidak mudah larut dalam air. Contoh yang mudah larut dalam air adalah bagian putih telur. Dan yang sukar larut dalam air contohnya adalah rambut dan kuku.














C. Struktur protein



Struktur molekul protein sangat beragam, tetapi pada dasarnya protein merupakan polimer dari 20 asam amino. Polimer asam amino disebut polipeptida. Suatu protein terdiri dari satu atau lebih polipeptida yang terlipat dan terbelit membentuk suatu kesesuaian yang spesifik dengan fungsinya. Bentuk tiga dimensi atau konformasi protein ditentukan oleh urutan asam amino pada suatu polipeptida penyusun protein tersebut.
Keistimewaan dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan.
Setiap protein mempunyai struktur yang spesifik. Struktur protein memegang peranan penting dalam menentukan aktifitas biologisnya. Stuktur protein dapat dibedakan ke dalam 4 tingkatan, yaitu:
1. struktur primer
2. sruktur sekunder
3. struktur tersier
4. stuktur kuartener




1. Struktur Primer

Struktur primer suatu protein semata-mata adalah urutan liniear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Tidak terjadi percabangan rantai.

Protein yang dibentuk dengan asam amino berhubung dengan asam amino lainnya dalam ikatan peptida yang terbentuk karena adanya reaksi kondensasi gugus karboksil pada setiap masing-masing asam amino.





2. Struktur Sekunder



Struktur sekunder merujuk ke struktur dua dimensi dari dua molekul protein dimana terjadi folding (melipat) dari yang beraturan seperti alfa-heliks atau beta-sheet (lipatan beta). Istilah ini juga dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino bukan hanya di hubungkan oleh ikatan peptida, tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Oleh karena adanya ikatan hidrogen antara atom hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigan dari gugus karboksil dalam satu rantai, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran kertas (beta heliks).

Pada suatu alfa heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada sebuah ikatan peptide denan hidrogen yang melekat ke atom polipeptida. Dengan demikian, terbentuk struktur kumparan (ulir) regular dimana masing-masing ikatan peptide dihubungkan oleh ikatan hydrogen keikatan peptida 4 residu asam amino di depanya dan 4 asam amino di belakangnya dalam urutan primer.



Sedangkan pada lembar beta terbentuk melalui ikatan hydrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hydrogen ini terjadi antara oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hydrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai belokan beta. Rantai atau bagian rantai yang berinteraksi satu sama lain dapat bersifat sejajar atau anti-sejajar.



3. Struktur Tersier



Struktur Tersier merupakan bentuk tiga dimensi yang sederhana dari suatu protein. Protein dengan struktur ini selain melakukan folding (melipat) membentuk struktur α-heliks maupun β-sheet, juga terjadi interaksi-interaksi nonkovalen lain antara rantai sisi residu asam amino yang penting dalam menstabilkan struktur tersier dan mendorong terjadinya folding yang tepat dari suatu protein yang terdiri atas interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan hidrogen. Selain itu, ikatan kovalen yang terjadi melibatkan pembentukkan ikatan disulfida antara residu sistein.



Protein cenderung mengadakan lipatan-lipatan sehingga atom terkemas rapat. Oleh karena itu gaya van der waals antara atom-atom berperan penting dalam menstabilkan struktur protein. Salah satunya ikatan disulfida yaitu ikatan antara dua residu sistein dalam rantai polipeptida yang sama maupun dalam rantai polipeptida yang berbeda. Ikatan -S-S- berperan penting dalam menstabilkan pembentukkan konformasi protein ekstraseluler, contohnya pada hormon insulin.
Begitu juga dengan interaksi hidrofobik yang berperan penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikatan dibagian dalam protein tempat asam amino tersebut tidak berkontak dengan air, sedangkan asam amino hidrofilik terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air di sekelilingnya.
Asam amino yang sangat hidrofilik, terdapat pada permukaan luar sebagai berikut:
Asam Aspartat
Asam Glutamat
Asparagin
Glutamin
Lisin
Arginin
Histidin
Asam amino yang sangat hidrofobik, ditemukan terutama pada bagian (permukaan) dalam sebagai berikut:
Fenilalanin
Leusin
Isoleusin
Metionin
Valin
Triptofan
(Albert L. Lehninger,1990:198 )
Struktur tersier protein terdapat di mioglobin (BM 16.700). Mioglobin merupakan suatu protein otot yang membawa oksigen, terdiri dari rantai polipeptida yang melakukan folding membentuk unit yang kompak. Ditemukan pada otot jantung. Fungsinya adalah untuk menyimpan oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transpor oksigen ke mitokondria yang mempergunakan oksigen selama oksidasi nutrien sel.

3. Struktur Kuartener




Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi suatu protein yang terdiri dari subunit. Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama. yang berperan pada struktur tersier, yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serrta ikatan hydrogen. Pada hemoglobin, subunit yang ada serupa. Keempatnya mengandung heme dan mengikat oksigen. Namun, kompleks piruvat dehidrogenase memiliki beberapa jenis subunit yang berbeda. Kompleks ini menandung sejumlah besar protein yang mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi keseluruhan, memperbaharui kofaktor, dan mengatur aktifitas.
Gugus heme, terdiri dari suatu cincin organik yang kompleks, forfirin besi. Dimana salah satu isi ikatan ini diisi oleh atom nitrogen dari residu histidin. Gugus heme menyebabkan warna merah-coklat yang pekat pada mioglobin dan hemoglobin. Pada hemoglobin terdapat satu gugus heme yang terikat pada masing-masing rantai.
Selain membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan, hemoglobin juga membawa dua produk akhir dari respirasi jaringan, yakni H+ dan CO2 dari jaringan ke paru-paru dan ginjal.



A. Pengertian Peptida

Asam amino merupakan senyawa organik yang memiliki gugus fungsional Peptida merupakan gabungan dari dua molekul asam amino atau lebih membentuk suatu senyawa yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Ikatan peptida dibentuk melalui penghilangan molekul air (H2O) dan penggabungan gugus karboksilat dari suatu asam amino dengan gugus amina dari asam amino lainnya.
Gambar pembentukkan ikatan peptida :



Bila dua asam amino bergabung melalui ikatan peptida molekul yang terbentuk dinamakan dipeptida. Bila terbentuk dari tiga molekul asam amino dinamakan tripeptida, dan selanjutnya, bila terbentuk dari delapan molekul asam amino membentuk oktapeptida. Bila terbentuk dari banyak molekul asam amino dinamakan polipeptida.
Unit asam amino di dalam peptida biasannya disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus karboksilnya). Bagian ujung dari rantai peptida mempunyai gugus NH2 bebas, biasanya dinamakan terminal amino, sedang ujung yang lainnya mempunyai gugus karboksilat bebas biasannya dinamakan terminal karboksilat.
Peptida dengan panjang yang bermacam-macam terbentuk oleh hidrolisa sebagian dari rantai polipeptida yang panjang dari protein, yang dapat mengandung ratusan asam amino. Peptida yang dibentuk dari hidrolisa sebagian protein terdapat dalam ragam yang amat luas. Peptida hanya mengandung satu gugus α-amino bebas dan satu gugus α-karboksil bebas pada residu terminalnya.
Gugus ini berionisasi seperti halnya pada asam amino sederhana(bebas). Semua gugus α-amino bebas dan gugus α-karboksil lain dari kandungan asam amino pada protein bergabung secara kovalen dalam bentuk ikatan peptida, yang tidak mengion, sehingga tidak memberikan peranannya dalam tingkah laku asam basa peptida. Akan tetapi gugus R pada beberapa asam amino dapat mengion. Jika asam amino tersebut terdapat pada di dalam suatu peptida, gugus R ikut mempengaruhi sifat-sifat asam basa peptida. Jadi tingkah laku asam basa peptida secara keseluruhan dapat di tentukan dari α-amino dan gugus α-karboksil bebas pada ujung rantai, dan sifat serta jumlah gugus R yang dapat mengion.
Ikatan peptida dapat dihidrolisis dengan pemanasan pada suasana asam atau basa kuat dan menghasilkan asam amino dalam bentuk bebas. Beberapa peptida terdapat dalam bentuk bebas didalam sel dan jaringan, dan mempunyai fungsi biologis yang spesifik. Contohnya hormon oksitosin yang terbentuk dari sembilan residu asam amino yang merupakan suatu hormon yang dihasilkan oleh pituitary posterior yang merngsang kontraksi uterin dan beberapa racun jamur yang amat toksik seperti amanitin, juga merupakan peptida.


B. Protein

Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa ini terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. Fungsi biologis protein beragam, antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi. Tidak ada kelompok senyawa lain yang fungsinya begitu beragam seperti protein. Oleh karena itulah, kolempok senyawa ini disebut protein, istilah yang berasal dari bahasa yunani proteios, yang berarti “peringkat satu” atau “yang utama”.

Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20 jenis asam α-amino. Masa molekul relatifnya berkisar dari sekitar 6.000 hingga beberapa juta. Unsure utama penyusun protein adalah C, H, O, dan N. banyak juga protein yang mengandung belerang(S) dan dalam jumlah yang lebih sedikit, fosforus (P). Beberapa protein mengandung besi, mangan, tembaga dan iodin.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan makromolekul yang terdapat berlimpah didalam sel. Sebanyak 50% atau lebih dari berat kering sel merupakan protein. Protein berperan penting bagi kelangsungan makhluk hidup. Misalnya, protein berfungsi sebagai unit struktural pada tubuh.
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
Protein ada yang larut dalam air dan ada yang tidak mudah larut dalam air. Contoh yang mudah larut dalam air adalah bagian putih telur. Dan yang sukar larut dalam air contohnya adalah rambut dan kuku.














C. Struktur protein



Struktur molekul protein sangat beragam, tetapi pada dasarnya protein merupakan polimer dari 20 asam amino. Polimer asam amino disebut polipeptida. Suatu protein terdiri dari satu atau lebih polipeptida yang terlipat dan terbelit membentuk suatu kesesuaian yang spesifik dengan fungsinya. Bentuk tiga dimensi atau konformasi protein ditentukan oleh urutan asam amino pada suatu polipeptida penyusun protein tersebut.
Keistimewaan dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan.
Setiap protein mempunyai struktur yang spesifik. Struktur protein memegang peranan penting dalam menentukan aktifitas biologisnya. Stuktur protein dapat dibedakan ke dalam 4 tingkatan, yaitu:
1. struktur primer
2. sruktur sekunder
3. struktur tersier
4. stuktur kuartener




1. Struktur Primer

Struktur primer suatu protein semata-mata adalah urutan liniear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Tidak terjadi percabangan rantai.

Protein yang dibentuk dengan asam amino berhubung dengan asam amino lainnya dalam ikatan peptida yang terbentuk karena adanya reaksi kondensasi gugus karboksil pada setiap masing-masing asam amino.





2. Struktur Sekunder



Struktur sekunder merujuk ke struktur dua dimensi dari dua molekul protein dimana terjadi folding (melipat) dari yang beraturan seperti alfa-heliks atau beta-sheet (lipatan beta). Istilah ini juga dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino bukan hanya di hubungkan oleh ikatan peptida, tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Oleh karena adanya ikatan hidrogen antara atom hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigan dari gugus karboksil dalam satu rantai, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran kertas (beta heliks).

Pada suatu alfa heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada sebuah ikatan peptide denan hidrogen yang melekat ke atom polipeptida. Dengan demikian, terbentuk struktur kumparan (ulir) regular dimana masing-masing ikatan peptide dihubungkan oleh ikatan hydrogen keikatan peptida 4 residu asam amino di depanya dan 4 asam amino di belakangnya dalam urutan primer.



Sedangkan pada lembar beta terbentuk melalui ikatan hydrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hydrogen ini terjadi antara oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hydrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai belokan beta. Rantai atau bagian rantai yang berinteraksi satu sama lain dapat bersifat sejajar atau anti-sejajar.



3. Struktur Tersier



Struktur Tersier merupakan bentuk tiga dimensi yang sederhana dari suatu protein. Protein dengan struktur ini selain melakukan folding (melipat) membentuk struktur α-heliks maupun β-sheet, juga terjadi interaksi-interaksi nonkovalen lain antara rantai sisi residu asam amino yang penting dalam menstabilkan struktur tersier dan mendorong terjadinya folding yang tepat dari suatu protein yang terdiri atas interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan hidrogen. Selain itu, ikatan kovalen yang terjadi melibatkan pembentukkan ikatan disulfida antara residu sistein.



Protein cenderung mengadakan lipatan-lipatan sehingga atom terkemas rapat. Oleh karena itu gaya van der waals antara atom-atom berperan penting dalam menstabilkan struktur protein. Salah satunya ikatan disulfida yaitu ikatan antara dua residu sistein dalam rantai polipeptida yang sama maupun dalam rantai polipeptida yang berbeda. Ikatan -S-S- berperan penting dalam menstabilkan pembentukkan konformasi protein ekstraseluler, contohnya pada hormon insulin.
Begitu juga dengan interaksi hidrofobik yang berperan penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikatan dibagian dalam protein tempat asam amino tersebut tidak berkontak dengan air, sedangkan asam amino hidrofilik terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air di sekelilingnya.
Asam amino yang sangat hidrofilik, terdapat pada permukaan luar sebagai berikut:
Asam Aspartat
Asam Glutamat
Asparagin
Glutamin
Lisin
Arginin
Histidin
Asam amino yang sangat hidrofobik, ditemukan terutama pada bagian (permukaan) dalam sebagai berikut:
Fenilalanin
Leusin
Isoleusin
Metionin
Valin
Triptofan
(Albert L. Lehninger,1990:198 )
Struktur tersier protein terdapat di mioglobin (BM 16.700). Mioglobin merupakan suatu protein otot yang membawa oksigen, terdiri dari rantai polipeptida yang melakukan folding membentuk unit yang kompak. Ditemukan pada otot jantung. Fungsinya adalah untuk menyimpan oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transpor oksigen ke mitokondria yang mempergunakan oksigen selama oksidasi nutrien sel.

3. Struktur Kuartener




Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi suatu protein yang terdiri dari subunit. Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama. yang berperan pada struktur tersier, yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serrta ikatan hydrogen. Pada hemoglobin, subunit yang ada serupa. Keempatnya mengandung heme dan mengikat oksigen. Namun, kompleks piruvat dehidrogenase memiliki beberapa jenis subunit yang berbeda. Kompleks ini menandung sejumlah besar protein yang mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi keseluruhan, memperbaharui kofaktor, dan mengatur aktifitas.
Gugus heme, terdiri dari suatu cincin organik yang kompleks, forfirin besi. Dimana salah satu isi ikatan ini diisi oleh atom nitrogen dari residu histidin. Gugus heme menyebabkan warna merah-coklat yang pekat pada mioglobin dan hemoglobin. Pada hemoglobin terdapat satu gugus heme yang terikat pada masing-masing rantai.
Selain membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan, hemoglobin juga membawa dua produk akhir dari respirasi jaringan, yakni H+ dan CO2 dari jaringan ke paru-paru dan ginjal.
A. Pengertian Peptida

Asam amino merupakan senyawa organik yang memiliki gugus fungsional Peptida merupakan gabungan dari dua molekul asam amino atau lebih membentuk suatu senyawa yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Ikatan peptida dibentuk melalui penghilangan molekul air (H2O) dan penggabungan gugus karboksilat dari suatu asam amino dengan gugus amina dari asam amino lainnya.
Gambar pembentukkan ikatan peptida :



Bila dua asam amino bergabung melalui ikatan peptida molekul yang terbentuk dinamakan dipeptida. Bila terbentuk dari tiga molekul asam amino dinamakan tripeptida, dan selanjutnya, bila terbentuk dari delapan molekul asam amino membentuk oktapeptida. Bila terbentuk dari banyak molekul asam amino dinamakan polipeptida.
Unit asam amino di dalam peptida biasannya disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam amino karena telah kehilangan atom hidrogen dari gugus amino dan sebagian gugus karboksilnya). Bagian ujung dari rantai peptida mempunyai gugus NH2 bebas, biasanya dinamakan terminal amino, sedang ujung yang lainnya mempunyai gugus karboksilat bebas biasannya dinamakan terminal karboksilat.
Peptida dengan panjang yang bermacam-macam terbentuk oleh hidrolisa sebagian dari rantai polipeptida yang panjang dari protein, yang dapat mengandung ratusan asam amino. Peptida yang dibentuk dari hidrolisa sebagian protein terdapat dalam ragam yang amat luas. Peptida hanya mengandung satu gugus α-amino bebas dan satu gugus α-karboksil bebas pada residu terminalnya.
Gugus ini berionisasi seperti halnya pada asam amino sederhana(bebas). Semua gugus α-amino bebas dan gugus α-karboksil lain dari kandungan asam amino pada protein bergabung secara kovalen dalam bentuk ikatan peptida, yang tidak mengion, sehingga tidak memberikan peranannya dalam tingkah laku asam basa peptida. Akan tetapi gugus R pada beberapa asam amino dapat mengion. Jika asam amino tersebut terdapat pada di dalam suatu peptida, gugus R ikut mempengaruhi sifat-sifat asam basa peptida. Jadi tingkah laku asam basa peptida secara keseluruhan dapat di tentukan dari α-amino dan gugus α-karboksil bebas pada ujung rantai, dan sifat serta jumlah gugus R yang dapat mengion.
Ikatan peptida dapat dihidrolisis dengan pemanasan pada suasana asam atau basa kuat dan menghasilkan asam amino dalam bentuk bebas. Beberapa peptida terdapat dalam bentuk bebas didalam sel dan jaringan, dan mempunyai fungsi biologis yang spesifik. Contohnya hormon oksitosin yang terbentuk dari sembilan residu asam amino yang merupakan suatu hormon yang dihasilkan oleh pituitary posterior yang merngsang kontraksi uterin dan beberapa racun jamur yang amat toksik seperti amanitin, juga merupakan peptida.


B. Protein

Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa ini terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan. Fungsi biologis protein beragam, antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi. Tidak ada kelompok senyawa lain yang fungsinya begitu beragam seperti protein. Oleh karena itulah, kolempok senyawa ini disebut protein, istilah yang berasal dari bahasa yunani proteios, yang berarti “peringkat satu” atau “yang utama”.

Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20 jenis asam α-amino. Masa molekul relatifnya berkisar dari sekitar 6.000 hingga beberapa juta. Unsure utama penyusun protein adalah C, H, O, dan N. banyak juga protein yang mengandung belerang(S) dan dalam jumlah yang lebih sedikit, fosforus (P). Beberapa protein mengandung besi, mangan, tembaga dan iodin.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan makromolekul yang terdapat berlimpah didalam sel. Sebanyak 50% atau lebih dari berat kering sel merupakan protein. Protein berperan penting bagi kelangsungan makhluk hidup. Misalnya, protein berfungsi sebagai unit struktural pada tubuh.
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
Protein ada yang larut dalam air dan ada yang tidak mudah larut dalam air. Contoh yang mudah larut dalam air adalah bagian putih telur. Dan yang sukar larut dalam air contohnya adalah rambut dan kuku.














C. Struktur protein



Struktur molekul protein sangat beragam, tetapi pada dasarnya protein merupakan polimer dari 20 asam amino. Polimer asam amino disebut polipeptida. Suatu protein terdiri dari satu atau lebih polipeptida yang terlipat dan terbelit membentuk suatu kesesuaian yang spesifik dengan fungsinya. Bentuk tiga dimensi atau konformasi protein ditentukan oleh urutan asam amino pada suatu polipeptida penyusun protein tersebut.
Keistimewaan dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan.
Setiap protein mempunyai struktur yang spesifik. Struktur protein memegang peranan penting dalam menentukan aktifitas biologisnya. Stuktur protein dapat dibedakan ke dalam 4 tingkatan, yaitu:
1. struktur primer
2. sruktur sekunder
3. struktur tersier
4. stuktur kuartener




1. Struktur Primer

Struktur primer suatu protein semata-mata adalah urutan liniear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Tidak terjadi percabangan rantai.

Protein yang dibentuk dengan asam amino berhubung dengan asam amino lainnya dalam ikatan peptida yang terbentuk karena adanya reaksi kondensasi gugus karboksil pada setiap masing-masing asam amino.





2. Struktur Sekunder



Struktur sekunder merujuk ke struktur dua dimensi dari dua molekul protein dimana terjadi folding (melipat) dari yang beraturan seperti alfa-heliks atau beta-sheet (lipatan beta). Istilah ini juga dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino bukan hanya di hubungkan oleh ikatan peptida, tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Oleh karena adanya ikatan hidrogen antara atom hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigan dari gugus karboksil dalam satu rantai, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran kertas (beta heliks).

Pada suatu alfa heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada sebuah ikatan peptide denan hidrogen yang melekat ke atom polipeptida. Dengan demikian, terbentuk struktur kumparan (ulir) regular dimana masing-masing ikatan peptide dihubungkan oleh ikatan hydrogen keikatan peptida 4 residu asam amino di depanya dan 4 asam amino di belakangnya dalam urutan primer.



Sedangkan pada lembar beta terbentuk melalui ikatan hydrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hydrogen ini terjadi antara oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hydrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai belokan beta. Rantai atau bagian rantai yang berinteraksi satu sama lain dapat bersifat sejajar atau anti-sejajar.



3. Struktur Tersier



Struktur Tersier merupakan bentuk tiga dimensi yang sederhana dari suatu protein. Protein dengan struktur ini selain melakukan folding (melipat) membentuk struktur α-heliks maupun β-sheet, juga terjadi interaksi-interaksi nonkovalen lain antara rantai sisi residu asam amino yang penting dalam menstabilkan struktur tersier dan mendorong terjadinya folding yang tepat dari suatu protein yang terdiri atas interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan hidrogen. Selain itu, ikatan kovalen yang terjadi melibatkan pembentukkan ikatan disulfida antara residu sistein.



Protein cenderung mengadakan lipatan-lipatan sehingga atom terkemas rapat. Oleh karena itu gaya van der waals antara atom-atom berperan penting dalam menstabilkan struktur protein. Salah satunya ikatan disulfida yaitu ikatan antara dua residu sistein dalam rantai polipeptida yang sama maupun dalam rantai polipeptida yang berbeda. Ikatan -S-S- berperan penting dalam menstabilkan pembentukkan konformasi protein ekstraseluler, contohnya pada hormon insulin.
Begitu juga dengan interaksi hidrofobik yang berperan penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikatan dibagian dalam protein tempat asam amino tersebut tidak berkontak dengan air, sedangkan asam amino hidrofilik terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air di sekelilingnya.
Asam amino yang sangat hidrofilik, terdapat pada permukaan luar sebagai berikut:
Asam Aspartat
Asam Glutamat
Asparagin
Glutamin
Lisin
Arginin
Histidin
Asam amino yang sangat hidrofobik, ditemukan terutama pada bagian (permukaan) dalam sebagai berikut:
Fenilalanin
Leusin
Isoleusin
Metionin
Valin
Triptofan
(Albert L. Lehninger,1990:198 )
Struktur tersier protein terdapat di mioglobin (BM 16.700). Mioglobin merupakan suatu protein otot yang membawa oksigen, terdiri dari rantai polipeptida yang melakukan folding membentuk unit yang kompak. Ditemukan pada otot jantung. Fungsinya adalah untuk menyimpan oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transpor oksigen ke mitokondria yang mempergunakan oksigen selama oksidasi nutrien sel.

3. Struktur Kuartener




Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi suatu protein yang terdiri dari subunit. Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama. yang berperan pada struktur tersier, yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serrta ikatan hydrogen. Pada hemoglobin, subunit yang ada serupa. Keempatnya mengandung heme dan mengikat oksigen. Namun, kompleks piruvat dehidrogenase memiliki beberapa jenis subunit yang berbeda. Kompleks ini menandung sejumlah besar protein yang mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi keseluruhan, memperbaharui kofaktor, dan mengatur aktifitas.
Gugus heme, terdiri dari suatu cincin organik yang kompleks, forfirin besi. Dimana salah satu isi ikatan ini diisi oleh atom nitrogen dari residu histidin. Gugus heme menyebabkan warna merah-coklat yang pekat pada mioglobin dan hemoglobin. Pada hemoglobin terdapat satu gugus heme yang terikat pada masing-masing rantai.
Selain membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan, hemoglobin juga membawa dua produk akhir dari respirasi jaringan, yakni H+ dan CO2 dari jaringan ke paru-paru dan ginjal.





2. Klasifikasi Protein
a. Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan sebagai berikut :
• Protein bentuk serabut (fibrous)
Hampir semua protein serabut befungsi sebagai struktural atau pelindungan. Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
• Protein globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi.
Protein globuler dapat dibagi menjadi :
 Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Contoh : albumin telur, albumin serum.
 Globulin : tak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Contoh : Ixiosinogen dalam otot.
 Glutelin : tak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer. Contoh : Histo dalam Hb.
 Plolamin/Gliadin : larut dalam alcohol 70-80% dasn tak larut dalam air maupun alcohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.
 Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Contoh : Hisron dalam Hb.
 Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan salmon.













b. Berdasarkan senyawa pembentuk
 Protein sederhana
Protein sederhana terdiri atas asam amino saja, tidak ada gugus kimia lain. Apabila mengalami hidrolisis hanya akan menghasilkan asam-asam amino atau derivatnya. Contohnya adalah : albumin, globulin, glutelin, albuminoid dan protamin.

 Protein konjugasi (non protein)
Protein konjugasi merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdapat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
Protein konjugasi adalah protein yang terdiri atas protein dan gugus non protein. Gugus yang non protein disebut gugus prostetik, yaitu gugusan yang aktif.
Gugus prostetik yang berasal dari molekul anorganik disebut kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink. Gugus prostetik yang terdiri dari senyawa organik kompleks disebut koenzim, misalnya NADH, FADH, koenzim A, tiamin (vitamin B1), riboflavin (vitamin B2), asam pantotenat (vitamin B5), niasin (asam nikotinat), pridoksin (vitamin B6), biotin, asam folat, dan kobalamin (vitamin B12).




3. Fungsi Protein
Setiap organisme mengandung ribuan protein yang beraneka ragam dengan berbagai macam fungsi. Di sini ditunjukkan struktur beberapa protein intra dan ekstraseluler secara setengah skematik dengan perbesaran lebih kurang 1,5 juta kali, untuk memberi kesan keanekaragaman protein. Fungsi dari protein dapat dibagi menjadi beberapa kelompok berikut ini :
a) Membentuk dan mempertahankan struktur
Protein struktur bertanggung jawab terhadap stabilitas mekanik dari organ dan jaringan. Sebagai contoh digambarkan bagian dari molekul kolagen. Keseluruhan molekul dengan dimensi 1,5 x 300 nm dalam skala yang dipilih panjangnya hampir 3 halaman buku. Juga histon dapat digolongkan dalam kelompok protein struktural. Sebagai komponen dari kromatin, histon mengatur susunan DNA di dalam inti sel.
Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane, merupakan protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).
b) Transpor
Protein transpor yang terkenal adalah hemoglobin dari eritrosit yang sangat diperlukan untuk mengangkut oksigen dan karbondioksida antara paru-paru dan jaringan. Di dalam plasma darah juga ditemukan sejumlah protein dengan fungsi transpor. Albumin serum mengangkut asam lemak bebas dan bilirubin. Kanal ion dan protein membran integral lainnya mengatur transpor dari ion-ion dan metabolit melalui membran biologik.
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.
c) Perlindungan dan pertahanan
Sistem imun melindungi organisme dan penyebab penyakit dan substansi yang asing bagi tubuh. Contohnya, ialah imunoglobulin G sebagai komponen yang penting. Protein ini digambarkan berikatan dengan suatu eritrosit melalui pembentukan kompleks dengan glikolipid permukaan. Fibrinogen merupakan tahap awal bentuk cair dan fibrin yang penting bagi penggumpalan darah.
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.

d) Pengendali dan pengatur
Pada rantai sinyal biokimiawi protein-protein bekerja baik sebagai pembawa sinyal (proteohormon) maupun sebagai reseptor hormon. Sebagai contoh adalah kompleks antara hormon insulin dan reseptor insulin. Protein yang berikatan pada DNA mempunyai peranan yang menentukan pada regulasi metabolisme zat-zat antara dan diferensial sel, jaringan dan organ. Strukur dan fungsi dari protein aktivator katabolit dan protein represor yang mirip dengan protein bakteri telah diteliti secara mendalam.
e) Katalisator
Enzim merupakan suatu kelompok yang sangat besar dari protein dengan beribu-ribu contoh yang sudah dikenal. Enzim yang terkecil mempunyai berat molekul sekitar 10-15 kDa. Enzim dengan ukuran rata-rata (sedang), seperti laktat dehidrogenase mempunyai ukuran 100 kDa, sedangkan enzim yang terbesar, seperti glutamin sintetase yang terdiri atas 12 subunit mencapai ukuran lebih dari 500 kDa.
Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

f) Pergerakan
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).
Aktin dan miosin bersama-sama bertanggung jawab pada kontaksi otot dan peristiwa gerak lainnya. Miosin dengan panjang lebih dari 15 nm termasuk kelompok protein besar, sedangkan filamen-filamen aktin melalui polimerisasi menjadi subunit protein yang relatif kecil.
g) Penyimpan
Pada benih-benih tumbuhan-tumbuhan dijumpai protein cadangan khusus yang juga penting untuk kebutuhan makanan manusia. Pada organisme hewan, protein otot membentuk cadangan bahan makanan yang dapat dimobilisasi dalam keadaan darurat.
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Sebagai contoh misalnya: ovalbumin, merupakan protein yang terdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.


ANALISA PROTEIN / PEPTIDA
Ada dua metode dalam analisis protein, yaitu : yang pertama secara kuantitatif yang dapat dilakukan dengan dua cara yaitu ; cara Kjeldahl, dan cara Dumas. Yang kedua secara kualitatif yang dapat dilakukan secara biologis maupun kimia.
1. Kuantitatif
 Cara Kjeldahl
Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel didestruksi dengan asam sulfat pekat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi.
Penetapan Kadar
Prosedur :
1. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan, masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi, misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g).
2. Kemudian ditambahkan 7,5 g kalium sulfat dan 0,35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat.
3. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit, matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin.
4. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn, tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es.
5. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. Panaskan labu Kjeldahl perlahan-lahan sampai dua lapis cairan tercampur, kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih.
6. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0,1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0,1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes, ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0,1N.
7. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Sisa larutan asam klorida 0,1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0,1N. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Lakukan titrasi blanko.
Cara ini digunakan untuk menganalisis kadar protein kasar dalam bahan pakan secara tidak langsung, yaitu mengalikan hasil analisis dengan angka konversi 6,25 akan diperoleh nilai protein dalam bahan pakan. Untuk beras, kedelai, dan gandum angka konversi berturut-turut sebagai berikut : 5,95, 5,71, dan 5,83. Angka 6,25 berasal dari konversi serum albumin yang biasanya mengandung 16 % nitrogen.
Kadar protein akhir dihitung berdasarkan rumus sbg berikut :
= V NaOH (blanko) – V NaOH (sampel) x N NaOH x 14,008 x 100% Fk
sampel (mg)
Cara Kjeldahl umumnya dapat dibedakan atas dua cara yaitu cara makro dan semi makro. Cara makro Kjeldahl digunakan untuk contoh yang sukar dihomogenisasi dan besar contoh 1 - 3 gr, sedangkan semi makro Kjeldahl dirancang untuk contoh ukuran kecil yaitu kurang dari 300 mg dari bahan yang homogen. Cara analisis tersebut akan berhasil baik dengan asumsi nitrogen dalam bentuk ikatan N - N dan N - O dalam sampel tidak terdapat dalam jumlah yang besar.Kekurangan cara analisis ini ialah bahwa purina, pirimidina, vitamin-vitamin, asam amino besar, kreatina, dan kreatinina ikut teranalisis dan terukur sebagai nitrogen protein.
 Cara Dumas
Prinsip cara ini ialah bahan pakan contoh dibakar dalam atmosfir CO2, dan dalam lingkungan yang mengandung cupri oksida. Semua atom karbon dan hidrogen akan diubah menjadi CO2 dan uap air, semua gas dialirkan ke dalam larutan NaOH dan dilakukan pengeringan gas. Semua gas terabsorpsi kecuali gas nitrogen, gas ini kemudian dianalisis dan diukur.
I. Bahan + O2 CO2 + H2O
II. CO2 + NaOH Na2CO3 + N2

2. Kualitatif
Analisis ini dapat dilakukan secara biologis maupun kimia.
 Cara biologis :
Dilakukan dengan menggunakan hewan percobaan (tikus), dan kadang-kadang menggunakan manusia percobaan. Cara terakhir ini penting artinya bila kita ingin mengetahui lebih dalam mengenai gizi pada manusia. Cara penggunaan manusia jarang dilakukan karena faktor biaya yang mahal dan sulitnya mendapat orang/anak yang secara sukarela bersedia makan tidak secara normal, dengan jenis makanan yang tidak menarik, baik rupa maupun rasanya pada jangka waktu yang begitu lama. Beberapa pengujian yang biasa dikerjakan dengan menggunakan cara ini yaitu :


• PER (Protein Efficiency Ratio)
Cara ini biasanya melibatkan penggunaan anak-anak tikus jantan yang sudah tidak menyusui lagi, yaitu berumur 20-23 hari. Kecepatan pertumbuhan tikus-tikus muda tersebut dipakai sebagai ukuran pengujian mutu protein yang dikonsumsi. Tikus percobaan itu di beri ransom yang mengandung 10% protein dengan masa percobaan selama 28 hari atau 4 minggu. Setiap minggu dievaluasi jumlah tambahan berat dan makanan yang dikonsumsi.

PER = Kenaikan berat tikus (g)
Jumlah protein yang dikonsumsi (g)

Harga PER tersebut sangat dipengaruhi oleh kadar protein dalam diet dan komponen lain dalam bahan makanan seperti misalnya vitamin-vitamin.

• NPU (Net Protein Utilization)
Nilai atau mutu protein sangat tergantung pada 2 faktor, yaitu daya cerna nya dan nilai biologisnya (seberapa jauh kandungan asam amino bahan makanan itu menyerupai atau sama dengan kebutuhan binatang atau orang).
Nilai Biologis :
Nilai biologis merupakan harga atau jumlah fraksi nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan dimanfaatkan dalam proses pertumbuhan atau untuk menjaga agar tubuh tetap dalam keadaan normal.
NBapp =
Ket :
F = Nitrogen dalam feses
U = Nitrogen dalam urin
I = Nitrogen dalam makanan yang dikonsumsi

App = Apparant (yang tampak)
NB =
Daya Cerna :
Daya cerna adalah jumlah fraksi nitrogen dari bahan makanan yang dapat diserap oleh tubuh kita untuk pertumbuhan.
Daya cerna = I – ( F – Fk ) ; Fk = Nitrogen feses endogenik (metabolik)
atau,
Daya cerna = I – F

Cara ini juga melibatkan penggunaan hewan percobaan tikus,umur 23 hari,yang dibagi menjadi 2 golongan atau kelompok. Kelompok pertama tikus-tikus percobaan di beri ransom yang mengandung protein yang akan di uji mutunya. Sedang kelompok kedua merupakan kelompok kontrol (pembanding) yang diberi ransom tanpa protein. Baik air dan ransum diberi ad libitum. Masa percobaan berlangsung selama 10 hari. Setelah selesai tikus-tikus percobaan di bunuh dengan menggunakan kloroform,tubuhnya dibuka, kemudian dikeringkan pada suhu 1050C selama 48 jam,dan ditentukan berat keringnya. Setelah digiling,lalu dianalisis dan di ukur kadar nitrogennya.
Jumlah nitrogen yang dimakan oleh tiap-tiap tikus percobaan diamati dan dicatat. Dengan rumus di bawah ini NPU protein tersebut dapat diketahui.
NPU =
NPU =
Ket : B = Kadar nitrogen karkas golongan tikus percobaan
Bk = Kadar nitrogen karkas golongan tikus control
I = Kadar nitrogen makanan yang dikonsumsi tikus percobaan
Ik = Kadar nitrogen makanan yang dikunsumsi tikus kontrol

NPU dinyatakan dalam satuan prosen nitrogen yang dikonsumsi oleh tikus-tikus percobaan. Kadang-kadang penentuan NPU dilakukan pada ransum dengan kandungan protein tertentu yaitu 10%. NPU yang diperoleh disebut NPUst (st = standar), sedang penentuan NPU dengan kondisi yang berbeda, misalnya diberikan ransum makanan yang lazim dimakan dalam kehidupannya, maka NPU yang didapat disebut NPUop (op = operatif).

• N Dp Cal (Net Dietary Protein Calories)
Baik nilai NPU maupun nilai biologis sangat dipengaruhi oleh jumlah kalori yang dikonsumsi. Konsumsi kalori yang rendah akan menurunkan retensi nitrogen dan akibatnya juga menurunkan NPU dan nilai biologis. Karena itu dirancang suatu evaluasi protein,yaitu konsumsi kalorinya juga sudah ikut diperhitungkan,yang disebut NDpCal.
NDpCal prosen = Kalori protein (kkal) x NPU x 100
Kalori total (kkal)

 Cara Kimia
Protein Dapat Dipisahkan dan Dimurnikan
Sel mengandung ratusan, jika tidak ribuan berbagai jenis protein. jelaslah, penting sekali memperoleh preparat murni protein tertentu sebelum kita dapat menentukan komposisi dan deret asam amino.






Proses Dialisis
Pertama-tama, protein dapat dipisahkan dari senyawa dengan berat molekul rendah yang ada di dalam ekstrak sel atau jaringan dengan proses dialisis.molekul besar seperti protein ditahan didalam kantong terbuat dari senyawa berpori amat halus, seperti selopan. jadi, jika kantong yang mengandung ekstrak sel atau jaringan dimasukkan kadalam air, molekul kecil didalam ekstrak jaringan,seperti garam,akan melalui pori-pori,tetapi protein dengan berat molekul tinggi akan tertahan didalam kantong.

Filtrasi Gel
Setelah campuran protein dibebaskan dari molekul kecil oleh dialisis, protein dapat dipisahkan berdasarkan ukuran oleh filtrasi gel. pada prosedur, yang merupakan suatu bentuk khromatografi, larutan yang mengandung campuran protein dialirkan kedalam kolom yang mengandung butiran berpori yang amat kecil, terbuat dari polimer berhidrat tinggi. molekul protein yang lebih kecil dapat menembus kedalam pori-pori butiran, dan karenanya tertahan selama aliran kebawah kolom, tetapi molekul protein besar tidak dapat menembus kedalam butiran dan melewati kolom dengan lebih cepat. Protein berukuran menengah akan mengalir kebawah pada kecepatan antara, tergantung kepada tingkat kemampuan menembus butiran. Kolom filtrasi gel seperti ini juga dinamakan saringan molekuler.
Pada setiap pH tertentu, suatu campuran protein akan mengandung beberapa gugus yang bermuatan total negatif, beberapa yang bermuatan total positif dan beberapa yang tidak bermuatan. Jika campuran ini ditempatkan didalam medan listrik, protein bermuatan positif akan bergerak menuju elektroda bermuatan negatif, dan protein bermuatan total negatif akan bergerak menuju elektroda positif, serta protein yang tidak bermuatan akan tinggal diam.

Khromatografi Pertukaran Ion
Masih ada lagi metoda ampuh untuk memisahkan protein satu dari yang lain, yakni khromatografi pertukaran ion, didasarkan sebagian besar atas perbedaan densitas dan tanda muatan listrik protein pada pH tertentu. Jadi khromatografi pertukaran ion dapat dipergunakan untuk memisahkan asam amino, peptida atau protein.
Untuk memisahkan suatu protein spesifik dari yang lain, dibutuhkan cara pengukuran-pengukuran tersendiri, sehingga laju tahap pemurnian dapat diuji.

Deret Asam Amino Rantai Polipeptida Dapat Ditentukan
Terdapat enam tahap dasar dalam memecahkan deret asam amino setiap polipeptida.

Tahap 1: Penentuan Komposisi Asam Amino
Tahap pertama adalah hidrolisa semua ikatan peptida dari polipeptida murni. Campuran asam amino yang terbentuk dianalisa dengan kromatografi pertukaran ion untuk menentukan asam amino mana yang ada dan jumlah relatif masing-masing.

Tahap 2: Identifikasi Residu Terminal Amino dan Karboksil
Tahap selanjutnya adalah identifikasi residu asam amino pada ujung rantai polipeptida yang mengandung gugus - amino bebas, yaitu ujung terminal amino.
Pereaksi yang digunakan untuk mencirikan residu terminal amino adalah dansil khlorida yang bereaksi dengan gugus amino bebas untuk menghasilkan turunan dansil. Senyawa ini berfluoresens tinggi, dan karenanya dapat dideteksi dan diukur pada konsentrasi yang jauh lebih rendah dari turunan dinitrofenil.
Residu asam amino terminal karboksil dari polipeptida dapat juga diidentifikasi. Dalam prosedur tertentu, polipeptida diinkubasi dengan enzim karboksipeptidase, yang menghidrolisa hanya ikatan peptida pada ujung terminal karboksil rantai tersebut. Dengan menentukan asam amino mana yang pertama-tama dilepaskan oleh kerja karboksipeptidase pada polipeptida, residu terminal karboksil dapat diidentifikasi.
Dengan teridentifikasinya residu terminal amino dan karboksil polipeptida, kita telah menentukan dua titik acuan penting dalam deret asam aminonya.

Tahap 3 : Pemotongan Rantai Polipeptida
Contoh lain polipeptida utuh sekarang dipotong menjadi potongan yang lebih kecil, yaitu peptida pendek dengan rata-rata residu asam amino 10 – 15. Tujuan perlakuan ini adalah untuk memisahkan fragmen-fragmen ini dan menentukan deret asam amino masing-masing.

Tahap 4 : Identifikasi Deret Fragmen Peptida
Deret asam amino tiap-tiap fragmen peptida yang dihasilkan dari tahap 3 lalu diidentifikasi. Suatu metoda kimia yang disusun oleh Pehr Edman biasanya dipergunakan untuk tujuan ini. Prosedur degradasi Edman mencirikan dan mengeluarkan hanya residu terminal amino dari peptida dan membiarkan semua ikatan peptida yang lain tertinggal utuh. Setelah pengeluaran dan identifikasi residu terminal amino dengan metode ini, residu terminal amino yang baru terbentuk ini sekarang dapat dicirikan dan dipisahkan dengan mengulang rangkaian reaksi yang sama. Dengan cara residu ke residu degradasi Edman dapat menghasilkan semua deret asam amino dari suatu peptida dengan menggunakan hanya satu contoh.
Peptida, pertama-tama direaksikan dengan fenilisotiosianat, yang bergabung dengan gugus amino bebas dari residu terminal amino. Perlakuan peptida ini dengan asam encer dingin, memisahkan residu terminal amino dan mengubahnya menjadi turunan feniltiohidantoin, yang sekarang dapat diidentifikasi dengan prosedur khromatografi. Sisa rantai peptida tetap tertinggal utuh. Peptida yang lebih pendek sekarang dapat masuk siklus reaksi yang sama, yang menghasilkan identifikasi residu terminal amino yang baru. jadi, melalui pengurangan ini, deret asam amino dari peptida yang mempunyai 10-20 residu pengurangan ini, sekuens asam amino dari peprida yang mempunyai 10-20 residu dapat ditentukan dengan mudah.
Semua fragmen peptida yang dihasilkan dari kerja tripsin ditentukan urutannya dengan cara ini. Sekarang, kita tinggal menentukan bagaimana fragmen tripsin disusun didalam rantai polipeptida semula.

Tahap 5 : Pemotongan Rantai Polipeptida Semula dengan Prosedur Kedua
Untuk menetapkan susunan fragmen peptida yang dibentuk oleh tripsin, contoh lain dari polipeptida utuh dipotong menjadi fragmen kecil-kecil dengan metoda yang berbeda, yang memotong ikatan peptida pada titik-titik yang berbeda dengan titik potong oleh tripsin. Disini sering kali bermanfaat untuk mempergunakan metoda kimia,dan bukannya metoda enzimatik. Pereaksi sianogen bromida terutama berguna, karena senyawa ini hanya memotong ikatan peptida dengan gugus karbonil pada residu metionin. Jadi, pada polipeptida yang mengandung delapan residu metionin, pemotongan dengan sianogen bromida biasanya akan menghasilkan sembilan fragmen pepetida. Fragmen yang dihasilkan oleh prosedur ini sekarang dipisahkan satu dengan yang lain oleh elektroforesis atau khromatografi. Masing-masing peptida kecil sekarang dapat memasuki degradasi Edman secara berulang, seperti tahap 4 diatas, untuk mengidentifikasi deret asam amino.
Kita sekarang memperoleh dua susunan berbeda dari fragmen pertida, yang satu dari hasil kerja tripsin, dan yang lain dari pemotongan kimia oleh sianogen bromida. Kita juga mengetahui deret asam amino pada masing-masing dari kedua susunan fragmen peptida.

Tahap 6: Menyusun Fragmen Peptida dengan Penetapan Bagian yang Saling Tumpang Tindih
Deret asam amino pada tiap fragmen yang diperoleh dari polipeptida awal dengan kedua prosedur pemotongan sekarang dianalisa, dengan tujuan menemukan peptida dari prosedur kedua yang deretnya menunjukkan sambungan atau bagian yang saling tumpang tindih dengan fragmen yang diperoleh dengan prosedur pemotongan yang pertama. Peptida yang saling tumpang tindih yang diperoleh dari pemotongan kedua menghasilkan urutan yang benar dari fragmen peptida yang dihasilkan pada pemotongan kedua. Lebih lanjut lagi, kedua susunan fragmen saling menguji kemungkinan kesalahan dalam menentukan deret asam amino masing-masing fragmen.
Kadang-kadang, prosedur pemotongan kedua tidak dapat menetapkan dua atau lebih peptida yang saling tindih dengan peptida dari pemotongan pertama. Dalam hal ini, metoda pemotongan ketiga atau keempat harus dilakukan untuk memperoleh seperangkat peptida yang dapat memberikan bagian saling tindih yang dapat menyempurnakan deret. Pemotongan polipeptida dengan enzim proteolitik lain, seperti khimotripsin atau pepsin dapat dipergunakan, walaupun enzim-enzim ini bersifat kurang spesifik kerjanya terhadap ikatan peptida dibandingkan dengan tripsin.

Jadi, kesimpulannya deret asam amino pada rantai polipeptida dapat ditentukan dengan memecahkan protein menjadi potongan-potongan yang lebih kecil dan menentukan deret asam amino tiap potongan dengan prosedur Edman. Lalu, potongan peptida ditempatkan dalam susunan yang benar dengan menemukan deret yang saling tumpang tindih diantaranya. Untuk mengerjakan ini, peptida asal dipotong dengan prosedur kedua yang berlainan, yang memecahkan protein pada titik-titik selain titik potong pada prosedur pertama. Dari deret asam amino pada susunan potongan yang kedua, deret tumpang tindih yang diinginkan akan diperoleh.